胰蛋白酶 什么是胰蛋白酶

  對(duì)于胰蛋白酶,有多少人知道什么是胰蛋白酶嗎?相信知道的人很少。因此,大多數(shù)人也是不知道胰蛋白酶的作用以及胰蛋白酶的副作用的。不過(guò)沒(méi)關(guān)系,今天小編就來(lái)為大家一一解答一下。感興趣的朋友就來(lái)看一下吧。

  胰蛋白酶其實(shí)也是一種蛋白酶。并且在脊椎動(dòng)物中,可以作為消化酶而起作用。而在胰臟的話則作為酶的前本胰蛋白酶原而被合成的。

  作為胰液的成分而分泌,受腸激酶,或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶,是肽鏈內(nèi)切酶,它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。

  它不僅起消化酶的作用,而且還能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前體,起活化作用。是特異性強(qiáng)的蛋白酶,在決定蛋白質(zhì)的氨基酸排列中,它成為不可缺少的工具。

  胰蛋白酶原的分子量約為24000,其等電點(diǎn)約為pH8.9,胰蛋白酶的分子量與其酶原接近(23300),其等電點(diǎn)約為pH10.8,適pH7.6~8.0,在pH=3時(shí)穩(wěn)定,低于此pH時(shí),胰蛋白酶易變性,在pH>5時(shí)易自溶。Ca2+離子對(duì)胰蛋白酶有穩(wěn)定作用。

  重金屬離子,有機(jī)磷化合物和反應(yīng)物都能抑制胰蛋白酶的活性,胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。近發(fā)現(xiàn)在一些植物的塊基(如土豆、白薯、芋頭等)中也存在有胰蛋白酶抑制劑。

  胰蛋白酶能催化蛋白質(zhì)的水解,對(duì)于由堿性氨基酸(精氨酸、賴氨酸)的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵,其高度專一性仍表現(xiàn)為對(duì)堿性氨基酸一端的選擇。

  胰蛋白酶對(duì)這些鍵的敏感性次序?yàn)椋乎ユI>酰胺鍵>肽鍵。因此可利用含有這些鍵的酰胺或酯類化合物作為底物來(lái)測(cè)定胰蛋白酶的活力。

  目前常用苯甲酰-L-精氨酸-對(duì)硝基苯胺(簡(jiǎn)稱BAPA)和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺(簡(jiǎn)稱BANA)測(cè)定酰胺酶活力。

  用苯甲酰-L-精氨酸乙酯(簡(jiǎn)稱BAEE)和對(duì)甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯(簡(jiǎn)稱TAME)測(cè)定酯酶活力。本實(shí)驗(yàn)以BAEE為底物,用紫外吸收法測(cè)定胰蛋白酶活力。酶活力單位的規(guī)定常因底物及測(cè)定方法而異。

  從動(dòng)物胰臟中提取胰蛋白酶時(shí),一般是用稀酸溶液將胰腺細(xì)胞中含有的酶原提取出來(lái),然后再根據(jù)等電點(diǎn)沉淀的原理,調(diào)節(jié)pH以沉淀除去大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì),再以硫酸銨分級(jí)鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量的酸性雜蛋白以及非蛋白雜質(zhì),再以硫酸銨分級(jí)鹽析將胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和彈性蛋白酶原)沉淀析出。

  經(jīng)溶解后,以極少量活性胰蛋白酶激活,使其酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘囊鹊鞍酌?糜蛋白酶和彈性蛋白酶同時(shí)也被激活),被激活的酶溶液再以鹽析分級(jí)的方法除去糜蛋白酶及彈性蛋白酶等組分。

  收集含胰蛋白酶的級(jí)分,并用結(jié)晶法進(jìn)一步分離純化。一般經(jīng)過(guò)2~3次結(jié)晶后,可獲得相當(dāng)純的胰蛋白酶,其比活力可達(dá)到8000~10000BAEE單位/毫克蛋白,或更高。

  胰蛋白酶作用

  以上我們也是了解了什么是胰蛋白酶。那胰蛋白酶的具體作用是什么呢?下面我們就一起來(lái)看一下。

  1.用于膿胸、血胸、外科炎癥、潰瘍、創(chuàng)傷性損傷、婁管等所產(chǎn)生的局部水腫、血腫、膿腫。

胰蛋白酶 胰蛋白酶作用 胰蛋白酶副作用 
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